Monoclonal Antibodies
WB、IHC-P、IF-P、ELISA用 Anti-CD62P/P-selectin ウサギモノクローナル抗体 - P16109
商品番号 : CM0007796
価格は以下に基づいて変動します 仕様とカスタマイズ
- アプリケーション
- WB、IF-P、IHC-P、ELISA
- 交差反応性
- ヒト
- タンパク質分子量
- 91kDa
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主要製品仕様およびパラメータ
| パラメータ | 値 |
|---|---|
| 製品名 | CD62P/P-selectin ウサギ mAb |
| 備考/別名 | CD62; GRMP; PSEL; CD62P; GMP140; LECAM3; PADGEM |
| 種 | ヒト |
| GeneID(ヒト) | 6403 |
| 免疫原 | 組換えタンパク質 |
| 由来 | ウサギ |
| カテゴリー | モノクローナル抗体 |
| アプリケーション | WB、IF-P、IHC-P、ELISA |
| 交差反応性 | ヒト |
| SWISS | P16109 |
| タンパク質分子量 | 91kDa |
| 出荷 | 氷袋 |
生物学的背景:P-selectinの機能と局在
- P-selectin(SELP)は、CD62P、GMP-140、LECAM3、PADGEMとも呼ばれ、細胞接着分子のセレクチンファミリーに属する。N末端のC型レクチンドメイン、EGF様ドメイン、複数のsushi(SCR)リピート、および細胞質テールを有するI型膜貫通糖タンパク質である。
- 好中球や単球などの骨髄系細胞上の糖質リガンド(主にシアリルルイスX)に結合するCa²⁺依存性受容体として機能する。この相互作用は、炎症時に活性化内皮および血小板上での白血球の初期係留およびローリングを媒介する。
- 白血球上のカウンター受容体SELPLG(PSGL-1)を介して、P-selectinは血管表面に沿った白血球ローリングを支え、これは強固な接着および血管外遊出の重要な前提条件である。
- さらに、P-selectinはインテグリンαIIb/β3(ITGA2B:ITGB3)およびαV/β3(ITGAV:ITGB3)と結合することで細胞間相互作用および接着を促進し、血小板–白血球凝集体の形成に寄与する。 関連文献: PMID:37184585
- 細胞内では、P-selectinは血小板のα顆粒および内皮細胞のWeibel–Palade小体に貯蔵される。トロンビンやヒスタミンなどのアゴニストによる細胞活性化に伴い、迅速に形質膜へ移行する。
- 翻訳後修飾には、ジスルフィド結合の形成、細胞質システイン残基のパルミトイル化、およびN結合型糖鎖修飾が含まれる。キーワード:細胞接着、カルシウム、ジスルフィド結合、糖タンパク質、リポタンパク質、膜、金属結合。
- 本タンパク質の計算分子量は約91 kDaであり、不均一な糖鎖修飾によりSDS-PAGE上で移動度のシフトを示す場合がある。
実験ガイダンスおよび技術的ヒント
- 免疫原はヒトP-selectinのアミノ酸42–771をカバーし、ほぼ全細胞外領域に相当する。この設計により、細胞ベースのアプリケーションにおけるネイティブな立体構造の認識が促進される。
- ウェスタンブロッティングでは、還元条件および91 kDa付近の分子量スタンダードの使用を検討する。糖鎖修飾により、バンドが拡散して見える、またはやや高分子量側に移動する場合がある。
- 免疫組織化学(パラフィン)では、抗原賦活化(加熱または酵素ベース)を推奨する。P-selectin発現が亢進する炎症組織で抗体特異性を検証する。
- 免疫蛍光では、透過処理により細胞内貯蔵および表面へ移行したタンパク質の両方を検出できる。オルガネラマーカー(例:Weibel–Palade小体に対するvon Willebrand因子)との共局在解析が有用である。
- ウサギモノクローナル抗体であるため、マウス一次抗体を用いる多重染色プロトコルと互換性がある。
CamelBio:ワンストップ調達ブリッジ
CamelBioは、検証済み抗体ペア、最適化されたモノクローナル/ポリクローナル抗体、およびバルク補助試薬を含む厳選された原材料を提供し、IVD開発者および研究ラボの調達を効率化します。炎症、血栓症、または内皮生物学を対象とするプロジェクトでは、本抗P-selectin抗体をアッセイ開発ワークフローに組み込むことができ、CamelBioはコンセプトから臨床までの道筋を支えるため、供給のスケールアップや補完的な希少ターゲット試薬の調達を支援します。
製品データシート
WB、IHC-P、IF-P、ELISA用 Anti-CD62P/P-selectin ウサギモノクローナル抗体 - P16109
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