WB、IF/ICC、ELISA用抗HLA-DRウサギモノクローナル抗体 - P01903

主な製品仕様・パラメータ

生物学的背景：HLA-DRの機能と局在

• HLA-DRA遺伝子は、HLAクラスII組織適合性抗原DRのα鎖をコードしています。α鎖はβ鎖（HLA-DRB）と対合し、抗原提示細胞上で機能的なMHCクラスII分子を形成します。
• MHCII複合体は細胞外の抗原ペプチド（通常10～30アミノ酸）をCD4陽性T細胞に提示し、抗体介在性免疫やマクロファージ活性化を促すヘルパーT細胞のエフェクター機能を誘導します。
  関連文献:
  PMID:15265931, PMID:15322540, PMID:17334368
• 腫瘍微小環境においてHLA-DRは、貪食されたアポトーシス腫瘍細胞由来またはマクロピノサイトーシスされた分泌性腫瘍タンパク質由来のペプチドを提示するため、がん免疫監視と関連しています。
  関連文献:
  PMID:31495665
• HLA-DRはまた、マクロオートファジー後のオートリソソームから自己ペプチドを提示します。このプロセスは胸腺でのT細胞選択と中枢免疫寛容に不可欠です。
  関連文献:
  PMID:17182262, PMID:23783831
• MHCIIによる免疫優性エピトープの選択は、2つの異なるプロセッシング経路に従います。病原体由来ペプチドは「先に結合、後に切断/トリミング」、自己ペプチドは「先に切断、後に結合」です。
  関連文献:
  PMID:25413013
• MHCII結合溝との高親和性相互作用には、ペプチドの1位にある大きな疎水性アンカー残基が必須です。
  関連文献:
  PMID:8145819
• 細胞内局在として、HLA-DRは細胞膜上に存在するほか、小胞体や初期/後期エンドソーム、リソソーム、オートリソソームを含むエンドソーム/リソソーム区画を経て輸送されます。
• 主に、マクロファージ、樹状細胞、B細胞といったプロフェッショナル抗原提示細胞、およびT細胞教育を媒介する胸腺上皮細胞で発現しています。
  関連文献:
  PMID:15322540, PMID:23783831, PMID:31495665
• 主な構造的特徴として、シグナルペプチド、単一の膜貫通ヘリックス、ジスルフィド結合、N結合型グリコシル化があり、ユビキチン化も受けます。

実験ガイダンスと技術的なヒント

• 組換え免疫原はヒトHLA-DRAのアミノ酸26～126番をカバーし、N末端細胞外ドメインを含みます。この領域はβ鎖よりも多型性が低いため、HLA-DRアレルに対して幅広い反応性を示す可能性がありますが、使用する対象の細胞系での事前検証を推奨します。
• ウエスタンブロッティングでは、還元条件下で約29kDaのバンドが検出されると予想されます。陽性コントロールとして、Rajiや分化誘導したTHP-1などのヒトAPC由来細胞株、またはMHCII高発現組織の使用をご検討ください。
• 免疫蛍光/ICCでは、標的が膜局在性であり、細胞内区画（エンドソーム/リソソーム）でも検出される可能性があるため、固定・透過処理プロトコルの最適化を行ってください。膜マーカーでの共染色を推奨します。
• ELISAでは、本抗体は可溶性HLA-DRまたはペプチド-MHC複合体の捕捉用または検出用試薬として適している可能性があります。直線性と特異性を確認するため、アッセイ条件の滴定を行ってください。
• 現時点で交差反応性が確認されているのはヒトのみであり、他種での交差反応性は保証されていません。非ヒト霊長類のサンプルで使用する場合は、配列相同性を確認してください。

CamelBioについて：ワンストップ調達ブリッジ

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