ジメチル化ヒストンH3-K14 ウサギpAb（Q16695/P68431）WB、IF/ICC、ELISA用

主な製品仕様・パラメータ

生物学的背景：ヒストンH3の機能と局在

ヒストンH3は、クロマチンの基本的な反復単位であるヌクレオソームのコア構成要素です。ヌクレオソームはDNAを巻き付けて圧縮することで、DNAを鋳型とする細胞機構へのDNAのアクセシビリティを制限しています。ヒストンは転写制御、DNA修復、DNA複製、染色体の安定性に中心的な役割を果たしています。DNAのアクセシビリティは、翻訳後修飾の複雑なセット（「ヒストンコード」）とヌクレオソームリモデリングを介して制御されています。

本抗体はヒトヒストンH3上のリジン14（K14）のジメチル化型を認識します。SWISSアクセッション番号Q16695（精巣細胞で発現するヒストンH3.1t）とP68431（標準バリアントであるヒストンH3.1）が2つの主要なアイソフォームです。両アイソフォームは核と染色体に局在します。

リジン14はヒストンH3のN末端テイル内にある重要な残基で、アセチル化やメチル化などの動的な翻訳後修飾を受け、クロマチン構造と遺伝子発現に影響を与えます。K14のジメチル化は特異的な転写結果と関連しており、より広範なエピゲノム制御機構の一部を担っています。

関連文献: コアヌクレオソームの機能は数多くの構造学的・生化学的研究によって裏付けられています。修飾特異的な知見については以下をご参照ください: PMID:19608861, PMID:17194708。

実験ガイダンスと技術的ヒント

• 免疫原はK14周辺のジメチル化合成ペプチドです。ジメチル特異性を確保するため、非修飾K14ペプチド、またはK14がモノメチル化/トリメチル化されたペプチドに対して抗体の検証を行うことを推奨します。
• ウエスタンブロッティングでは、核抽出物画分を用いて開始希釈率の最適化を行うことができます。予測されるバンドは約15 kDaです。利用可能な場合は、K14脱メチル化酵素で処理したサンプルでバンドが消失することを確認してください。
• 免疫蛍光（IF/ICC）では、固定化・透過処理条件がエピトープのアクセシビリティに影響する可能性があります。メタノール固定とホルムアルデヒド固定を比較検討し、ペプチド競合対照を含めることを推奨します。
• ELISAでは、修飾特異的結合を確認するため、免疫原ペプチドを陽性対照、非修飾K14ペプチドを陰性対照として使用してください。
• ヒストンH3のN末端テイルの配列が保存されていることから、本抗体は広範囲の種と交差反応すると予測されています。対象の種での検証は、適切な陽性対照・陰性対照を用いて行ってください。

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