WB、ELISA用 リン酸化フィラミンA-S2152 ウサギpAb - P21333

主要製品仕様とパラメータ

生物学的背景：フィラミンAの機能と局在

• フィラミンA (FLNA) は主要なアクチン結合タンパク質であり、アクチンフィラメントを直交ネットワークに架橋し、膜糖タンパク質に固定することで、多様な細胞質シグナル伝達タンパク質の足場として機能します。
• 細胞皮質、細胞骨格、核周囲体、および成長円錐やポドソームなどの特殊化した細胞突起に局在し、そこでアクチン細胞骨格を組織化します。
• フィラミンAは、血管、心臓、脳の発達過程における細胞接着、細胞間接触、接着結合のダイナミクスに不可欠です。
• 軸索誘導におけるSEMA3A誘導性成長円錐崩壊に必要であり、セマフォリンシグナルをアクチン再構築に連結させます。 関連参考文献: PMID:25358863
• フィラミンAは遍在的に発現し、分子量は約281 kDaです。複数のアイソフォームが選択的スプライシングにより生じますが、本製品は標準配列で保存されたリン酸化部位を標的としています。
• 本タンパク質は、リン酸化、アセチル化、イソペプチド結合形成、ユビキチン結合を含む複数の翻訳後修飾を受けます。S2152におけるリン酸化は動的に制御される事象です。
• FLNAの変異は、脳室周囲結節性異所性灰白質、口蓋指症候群、心臓弁異形成など、様々なヒト疾患と関連しています。

実験ガイダンスと技術的ヒント

• 免疫原がS2152周辺の合成リン酸化ペプチドであるため、ウェスタンブロッティング用のサンプル調製時には、リン酸化状態を保持するためにホスファターゼ阻害剤を含めてください。
• 非リン酸化ペプチドを用いた競合実験や、ラムダホスファターゼでサンプルを処理することで抗体の特異性を確認してください。シグナルの消失はリン酸化特異性を確認します。
• フィラミンAの大きなサイズ（281 kDa）のため、低濃度のSDS-PAGEゲル（例：6%）と長時間の転写が必要になる場合があります。30Vでのオーバーナイトのウェット転写を検討してください。
• ELISAでは、このリン酸化特異的抗体とトータルフィラミンA抗体を組み合わせて使用し、リン酸化/トータル比の測定を可能にすることを検討してください。
• 交差反応性はヒト、マウス、ラットで報告されています。他の種で作業する場合は、ご自身の特定の組織や細胞系で検証してください。

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